Estructura GR del receptor de glucocorticoides

GR existe ampliamente en varias células de tejidos del cuerpo, y casi todas las células son sus células objetivo. El número de sitios de unión en cada célula varía de 5.000 a 20.000 y su nivel de expresión varía según el tejido. . No es lo mismo. GR está compuesto por un polipéptido de aproximadamente 800 aminoácidos, incluidas tres regiones funcionales, a saber, la región de activación de la transcripción amino terminal, la región de unión a glucocorticoides carboxilo terminal y la región de unión media al ADN. En el cuerpo, GR existe principalmente en el citoplasma. Existe en cuatro formas: GR inactivo que no está unido a hormonas, GR activado que no está unido a hormonas, GR inactivo que está unido a hormonas y GR activado que está unido a hormonas. Normalmente prestamos atención a la conversión de GR que se ha unido a hormonas de un estado inactivo a un estado activado. Actualmente, la estructura reconocida del GR es un complejo compuesto por una subunidad de unión a hormonas y dos proteínas de choque térmico 90 (HSP90) de 90 kd, con un peso molecular de 300 kd. Las proteínas de choque térmico ayudan al receptor de glucocorticoides a mantener una determinada configuración y en un estado inactivado.