Introducción a la investigación de péptidos bioactivos
Durante 1992, Harque. Zu y Mozfar. Se estudió la tecnología de preparación de péptidos lácteos a través de reactores inmovilizados utilizando enzimas como tripsina y quimotripsina. El grado de reacción se puede controlar ajustando el caudal y los costos se pueden reducir reutilizando enzimas. En 1989, Mauboys. J.D y Ieonil.j estudiaron un reactor enzimático con una membrana de ultrafiltración en la que se añadían iones calcio y fosfato para preparar fosfopéptidos de caseína y péptidos de caseína desfosforilados.
No hay mucha investigación sobre los péptidos lácteos en China, centrándose principalmente en el cribado de proteasas y la optimización de los procesos de hidrólisis enzimática. Por ejemplo, en 1991, Xiao Anle y otros seleccionaron la tripsina como la mejor enzima para hidrolizar la proteína de suero desnaturalizada. En 1994, Wang Fengyi et al. optimizaron las condiciones óptimas para la hidrólisis de la α-caseína controlada por tripsina. Zhang Heping y otros utilizaron tripsina para hidrolizar la proteína de suero sensible al calor para obtener polipéptidos con buena estabilidad térmica y fáciles de disolver, y desarrollaron una bebida de suero con buena estabilidad. En 1995, Yu Jianghong también aisló y purificó el fosfopéptido de caseína a partir de caseína de vaca, demostrando que puede formar complejos solubles con calcio, hierro y otros minerales en el intestino delgado para promover la absorción de calcio y hierro por parte del cuerpo. El fosfopéptido de caseína producido por el Instituto de Industria Ligera de Guangzhou tiene un contenido de CPP de más del 85%, es fácilmente soluble en agua y tiene un rendimiento de procesamiento estable. Los biólogos chinos han desarrollado un producto peptídico lácteo controlado por fermentación microbiana y con una alta tasa de conversión de proteínas, en el que el nitrógeno amoniacal representa aproximadamente el 20% y el nitrógeno peptídico representa aproximadamente el 80%. El producto es inodoro y patentado. Wu Sifang y otros del Instituto de Tecnología de Hubei estudiaron la producción de fosfopéptidos de caseína utilizando tripsina inmovilizada. El rendimiento de CPP es 265.438 ± 0,3% y el contenido total de CPP en el producto es 65.438 ± 0,5%. La enzima se puede reutilizar en este proceso, lo que no sólo reduce los costos, sino que también facilita la separación del producto y la automatización de la producción. Los péptidos de soja son una mezcla de polipéptidos que se obtienen aislando y purificando la proteína de soja mediante hidrólisis ácida o hidrólisis enzimática. Se compone principalmente de péptidos de moléculas pequeñas compuestos de 3 a 6 aminoácidos, pero también contiene una pequeña cantidad de péptidos de moléculas grandes, aminoácidos libres, azúcares y sales inorgánicas, con un peso molecular inferior a 1000μ. El contenido de proteína de los péptidos de soja es aproximadamente del 85% y la composición de aminoácidos es la misma que la de la proteína de soja. Equilibrado y rico en aminoácidos esenciales. En comparación con la proteína de soja, los péptidos de soja tienen funciones fisiológicas como una alta tasa de digestión y absorción, un rápido suministro de energía, reducir el colesterol, reducir la presión arterial, promover el metabolismo de las grasas, etc., además de no tener olor a frijol, estabilidad de las proteínas, no precipitación ácida, y no presenta coagulación después del calentamiento. Tiene buenas características de procesamiento, como ser fácilmente soluble en agua y tener buena fluidez, lo que la convierte en una excelente materia prima alimentaria saludable.
Los péptidos de soja se producen mediante hidrólisis ácida e hidrólisis enzimática. El método ácido rara vez se utiliza porque el grado de hidrólisis es difícil de controlar, las condiciones de producción son duras y los aminoácidos se destruyen. La hidrólisis enzimática es fácil de controlar, tiene condiciones suaves y no destruye los aminoácidos, por lo que se utiliza ampliamente. La selección de enzimas es importante. Generalmente se utilizan proteasas animales como tripsina y pepsina, y también se pueden utilizar proteasas vegetales como papaya y piña. Pero las proteasas microbianas más utilizadas son Actinomyces 166, Bacillus subtilis 1389, Aspergillus terreus 3942, Aspergillus niger 3350 y Bacillus licheniformis 2709.
A principios de la década de 1970, Estados Unidos desarrolló por primera vez péptidos de soja y D.S. Company construyó una fábrica con una producción anual de 5.000 toneladas de péptidos de soja comestibles. Japón comenzó a desarrollar péptidos de soja en los años 1980. Primero, Fujitsu Oil Company utilizó métodos enzimáticos para producir en masa tres péptidos de soja. Empresas lácteas como Ginxue y Morinaga utilizan péptidos de soja para producir productos alimenticios.
En los últimos años, mi país también ha realizado investigaciones sobre la producción y aplicación de péptidos de soja. Li et al. del Centro de Alta Tecnología de la Academia de Ciencias de Jiangxi utilizaron proteasa neutra ASI389 y papaína para hidrolizar péptidos de soja.
El rendimiento del péptido de soja es del 62,9%, el contenido de nitrógeno peptídico es superior al 85%, el contenido de aminoácidos libres es inferior al 8%, la longitud promedio del enlace peptídico es de 5 a 8 y el peso molecular es de aproximadamente 2000 μ. El proceso de hidrólisis de doble enzima no solo acorta el tiempo de hidrólisis enzimática, aumenta el grado de hidrólisis de proteínas, sino que también reduce el sabor amargo del producto. Huang et al. de la Universidad Tecnológica del Sur de China utilizaron papaína para hidrolizar el aislado de proteína de soja y midieron las constantes cinéticas de la papaína. Además, el profesor Ge del Instituto de Industria Ligera de Wuxi estudió las funciones y efectos fisiológicos de los péptidos de soja. Guo utiliza harina de soja para producir bebidas con péptidos de soja.
De acuerdo con las propiedades físicas y químicas de los péptidos de soja, los péptidos de soja se pueden utilizar como materia prima básica para desarrollar alimentos nutricionales intestinales para pacientes con disfunción gastrointestinal y cirugía del tracto digestivo, como alimentos líquidos, que reducen el colesterol y presión arterial y prevención de enfermedades cardiovasculares, alimentos para atletas para fortalecer los músculos y eliminar la fatiga, alimentos saludables para bebés y ancianos, alimentos para bajar de peso para promover el metabolismo de las grasas, bebidas proteicas ácidas y aceleradores de fermentación para promover el crecimiento y el metabolismo microbiano. Los oligopéptidos con alto valor de F son oligopéptidos de aminoácidos poco aromáticos y altamente ramificados preparados a partir de proteólisis de animales y plantas. Representado por oligopéptidos bajos en fenilalanina, tiene funciones fisiológicas únicas. El valor f se refiere a la proporción molar de aminoácidos de cadena ramificada (BCAA) a aminoácidos aromáticos (AAA).
En 1976, Yamashita et al. utilizaron por primera vez pepsina y pronasa para preparar una mezcla de oligopéptidos con bajo contenido de fenilalanina a partir de proteína de pescado y proteína de soja. Los rendimientos fueron 69,3% y 60,9% respectivamente, y los contenidos de fenilalanina fueron 0,05% y 0,23% respectivamente. En 1982, Nakhost et al. utilizaron α-quimotripsina y carboxipeptidasa A para hidrolizar la proteína de soja y produjeron un producto similar. Durante 1986, Soichi et al. realizaron varios experimentos técnicos y metodológicos para preparar oligopéptidos bajos en fenilalanina hidrolizando proteína de suero con varias enzimas, respectivamente. Los resultados mostraron que el método de hidrólisis en dos pasos de pepsina y pronasa fue el mejor, con un rendimiento de producto del 81,0% y un contenido de fenilalanina del 0,30%. En 1991, Shinya et al. utilizaron proteasa basófila y actina para hidrolizar la zeína y prepararon un oligopéptido de alto valor F sin amargor. El rendimiento es del 56,0 %, el valor F es 20,00 y el contenido de AAA es del 1,86 %.
En 1996, Spanish Bautista et al. utilizaron proteasas neutras de actina y queratinasa para hidrolizar concentrado proteico de girasol para preparar oligopéptidos de alto valor F. El rendimiento fue del 24,8%, el valor F fue del 20,47 y el contenido de AAA fue del 1,01%. Wang Mei también utilizó proteasa alcalina y papaína para degradar el almidón de maíz por primera vez en 1992. Se desarrolló con éxito una mezcla de oligopéptidos con alto valor F. El rendimiento es del 7,9%, el valor F es 365.438+0,00 y el contenido de AAA es del 0,06%, lo que cumple plenamente los requisitos para la preparación con un alto valor F y crea una nueva forma de utilizar de forma integral el polvo amarillo, un subproducto del maíz húmedo. plantas de almidón.
Los oligopéptidos con alto valor F pueden eliminar o reducir los síntomas de la encefalopatía hepática, mejorar la función hepática, mejorar la desnutrición proteica en varios pacientes y resistir la fatiga. Además de usarse como medicamento para tratar enfermedades hepáticas, también puede usarse ampliamente como alimentos funcionales protectores del hígado, alimentos nutritivos proteicos, nutrientes intestinales para pacientes con costos elevados como quemaduras, cirugías y sepsis, y para pacientes con deficiencias de enzimas digestivas, y para trabajadores de alta intensidad y complementos nutricionales para deportistas. El glutatión es un tripéptido activo formado por la condensación de ácido glutámico, cisteína y glicina a través de enlaces peptídicos. Se distribuye ampliamente en hígados de animales, sangre, levadura y germen de trigo, y también se encuentra en pequeñas cantidades en diversos vegetales y otras plantas. tejidos distribuidos. El glutatión tiene funciones fisiológicas únicas y se le conoce como factor de longevidad y factor antienvejecimiento. Japón comenzó a desarrollar alimentos aplicados en la década de 1950 y ahora se han utilizado ampliamente en el campo del procesamiento de alimentos. La investigación de mi país sobre el glutatión está todavía en sus primeras etapas.
Existen cuatro métodos principales para producir glutatión: extracción con solventes, síntesis química, fermentación microbiana y síntesis enzimática. Entre ellos, la biosíntesis de glutatión por células microbianas o enzimas tiene un gran potencial de desarrollo, es decir, La fermentación de levadura es el principal método de producción.
Las moléculas de glutatión tienen enlaces peptídicos γ específicos, que determinan muchas funciones fisiológicas importantes en el cuerpo humano, como la síntesis de proteínas y ácidos ribonucleicos, el transporte de oxígeno y nutrientes y la actividad de enzimas endógenas. , metabolismo y protección celular, participando en el ciclo del ácido tricarboxílico y metabolismo de la glucosa en el organismo, etc. Tiene funciones de antioxidante, antifatiga, antienvejecimiento, elimina el exceso de radicales libres en el cuerpo, desintoxica y protege el hígado, previene la diabetes y el cáncer, etc., por lo que se ha convertido en un péptido representativo de la función de defensa del cuerpo humano.
El glutatión no sólo se puede utilizar como fármaco desintoxicante para tratar enfermedades de la córnea y aliviar los síntomas de intoxicación por acrilato, fluoruro, metales pesados, monóxido de carbono, disolventes orgánicos, etc., sino que también se puede utilizar como alimento de nutrición deportiva y aditivo alimentario funcional. .