¿El consumo de alimentos ricos en aminoácidos provocará una micción excesiva?
438+0.95 10.64 Editar este párrafo Detección 1. Reacción de ninhidrina Observaciones de color del reactivo: Ninhidrina (calentada en un ambiente débilmente ácido) azul (la prolina y la hidroxiprolina son amarillas) (detección del grupo α-amino) 2. Reacción de Sakaguchi (α-naftol + rojo de hipobromito de sodio básico) 3. Reacción de Milon (HgNO3+HNO3+rojo vivo) 4. Reacción de Folin-Ciocalteau (ácido fosfotúngstico-azul de ácido fosfocólico) 5. La proteína amarilla reacciona con el ácido nítrico concentrado para cocinarla de color amarillo (se ha probado que la tirosina, la fenilalanina y el triptófano del anillo fenilo tienen esta reacción) 6. Reacción de Hopkin-Cole (reacción del ácido glioxílico) El ácido glioxílico + H2SO4 acetaldehído concentrado produce un anillo rojo púrpura en la superficie de contacto con H2SO4 concentrado (se ha probado que el indolil triptófano tiene esta reacción) 7. Reacción de Ehrlich con dimetilaminobenzaldehído + azul de ácido clorhídrico concentrado (las pruebas muestran que el indolil triptófano tiene esta reacción) 8. Prueba de sal de nitropril Na2(NO)Fe(CN)2*2H2O+rojo de amoníaco diluido (la prueba muestra que la mercaptocisteína tiene esta reacción) 9. Reacción de Sullivan 1,2-naftoquinona, 4-sulfonato de sodio + rojo Na2SO3 (probado con mercaptocisteína) 10. Reacción de Folin 1,2-naftoquinona y 4-sulfonato de sodio en solución alcalina Rojo oscuro (probado con α-aminoácido) Enlace peptídico: El grupo carboxilo de un aminoácido se condensa con el grupo amino de otro aminoácido y se elimina el enlace amida formado al eliminar una molécula de agua. Péptido: Polímero en el que dos o más grupos amino están unidos por enlaces peptídicos. Los aminoácidos son compuestos conectados por enlaces peptídicos y los productos de la hidrólisis incompleta de proteínas también son péptidos. Los péptidos se llaman dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos, etc. Dependiendo del número de aminoácidos, se componen, por ejemplo, de 2, 3 y 4 aminoácidos. Normalmente, los oligopéptidos se componen de menos de 65.438+00 aminoácidos y los polipéptidos se componen de más de 65.438+00 aminoácidos, todos los cuales se denominan simplemente péptidos. Los aminoácidos de la cadena peptídica no son moléculas de aminoácidos libres, porque el grupo amino y el grupo carboxilo se combinan para formar un enlace peptídico, por lo que los aminoácidos de las moléculas polipeptídicas y proteicas se denominan residuos de aminoácidos. Los polipéptidos incluyen péptidos de cadena abierta y péptidos cíclicos. En el cuerpo humano, se trata principalmente de péptidos de cadena abierta. Los péptidos de cadena abierta tienen un extremo amino libre y un extremo carboxilo libre, y retienen grupos α-amino y α-carboxi libres respectivamente, por lo que también se les llama N-terminal (amino-terminal) y C-terminal (carboxilo-terminal). ) de la cadena polipeptídica. Al escribir, el extremo N generalmente se escribe en el lado izquierdo de la molécula, representado por (H), de modo que los residuos de aminoácidos en la molécula polipeptídica se numeran secuencialmente y el extremo C de la cadena peptídica se escribe en el lado derecho de la molécula. En la actualidad, se ha determinado la composición y secuencia de aminoácidos de unos 200.000 péptidos y polipéptidos en moléculas de proteínas, muchos de los cuales están estrechamente relacionados con la medicina y tienen importantes funciones fisiológicas o farmacológicas. Los péptidos están ampliamente distribuidos en el cuerpo y tienen importantes funciones fisiológicas. Los glóbulos rojos son ricos en glutatión, que tiene la función de proteger la estructura de la membrana celular y mantener las proteínas enzimáticas intracelulares en un estado reductor y activo. Entre varios péptidos, el glutatión tiene una estructura especial. El ácido glutámico en la molécula se deshidrata y se condensa con el grupo α-amino de la cisteína para formar un enlace peptídico, que puede sufrir una reacción redox reversible en las células. Por lo tanto, existen dos tipos de glutatión: glutatión reducido y glutatión oxidado. . En los últimos años se han descubierto e identificado continuamente algunas moléculas polipeptídicas con fuerte actividad biológica, la mayoría de las cuales tienen importantes funciones fisiológicas o farmacológicas. Por ejemplo, algunos "péptidos cerebrales" están estrechamente relacionados con el aprendizaje y la memoria, el sueño, el apetito y el comportamiento del cuerpo, lo que ha aumentado la conciencia de la gente sobre la importancia de los péptidos, que se han convertido en una de las áreas de investigación fascinantes de la bioquímica. La diferencia entre polipéptidos y proteínas es que, por un lado, el número de residuos de aminoácidos en los polipéptidos es menor que el de las proteínas, generalmente menos de 50, mientras que las proteínas se componen en su mayoría de más de 100 residuos de aminoácidos, pero hay No existe una distinción cuantitativa estricta entre los dos. Además del peso molecular, todavía se cree que los polipéptidos generalmente no tienen una estructura espacial estricta y relativamente estable, es decir, su estructura espacial es relativamente fácil de cambiar y plasticidad, mientras que las moléculas de proteínas tienen una estructura espacial relativamente estricta y estable. por eso las proteínas juegan un papel importante. Pero en algunos libros, la insulina no se denomina estrictamente polipéptido debido a su pequeño peso molecular. Sin embargo, tanto los péptidos como las proteínas son polímeros de condensación de aminoácidos y los péptidos también son productos de la hidrólisis incompleta de proteínas. Colección de patentes de preparación de aminoácidos 1. Nanoselenio de aminoácidos y su método de preparación 2. Poliéster que contiene fármacos activos y aminoácidos en la cadena principal y su método de preparación 3. Cápsulas de aminoácidos compuestos y su método de preparación 4. Hidrólisis de D-N-carbamoilo con resina de intercambio iónico Métodos para preparar D-aminoácidos a partir de aminoácidos 5. Métodos para preparar D-aminoácido oxidasa 6. Métodos para preparar una serie de D-a-aminoácidos usando cebolla de Rotenaceae JS-02 7. 3-Hidroxi-3- ácido metilbutírico (HMB) Métodos de preparación de sales de aminoácidos 8. Cetonas cíclicas y sus métodos de preparación y su aplicación en aminoácidos sintéticos 9. Aditivos nutricionales alimentarios o farmacéuticos de aminoácidos para cabello humano y sus métodos de preparación 10. Métodos de preparación de fertilizantes foliares de aminoácidos 165433. Método de preparación de fertilizante de oligoelementos compuesto de aminoácidos y piedras medicinales 12. Método para la preparación enzimática de β-aminoácidos enantioméricamente enriquecidos 13. Método enzimático para la preparación de β-aminoácidos enantioméricamente enriquecidos 14. Derivados de aminoácidos aromáticos Materiales y sus métodos de preparación y sus usos medicinales 15. L-Aminoácido acil-(8-quinolil)amina y sus derivados y sus métodos de preparación 16. Formas farmacéuticas sólidas de aminoácidos estables y sus métodos de preparación 6544 Preparación por reacción de aminoácidos y anhídridos carboxílicos Método de aminocarboxílico ácido 19. Método de preparación del aminoácido zinc y su aplicación 20. Método de preparación de aminoácidos ópticamente activos mediante hidrólisis térmica de nitrógeno-carbamil aminoácido.
Actualmente se cree que la absorción de aminoácidos y dipéptidos y tripéptidos compuestos de varios aminoácidos es similar a la de los monosacáridos. Todos ellos se transportan activamente y se acoplan con el transporte de Na+. Cuando el péptido ingresa a las células epiteliales de la mucosa intestinal, la peptidasa presente en las células lo hidroliza inmediatamente en aminoácidos. Por tanto, casi todos los aminoácidos se absorben en la sangre venosa. Los aminoácidos funcionales en este párrafo son las sustancias más básicas que constituyen proteínas biológicas y están relacionadas con las actividades de la vida. Son las unidades básicas que constituyen las moléculas de proteínas en los organismos y están estrechamente relacionadas con las actividades vitales de los organismos. Tiene funciones fisiológicas especiales en los anticuerpos y es uno de los nutrientes indispensables en los organismos. 1. Las sustancias básicas que componen el cuerpo humano son la base material de la vida. 1. Una de las sustancias más básicas que componen el cuerpo humano son las proteínas, los lípidos, los carbohidratos, las sales inorgánicas, las vitaminas, el agua y la fibra dietética. Como unidad básica de las moléculas de proteínas, los aminoácidos son sin duda una de las sustancias más básicas del cuerpo humano. Hay más de 20 tipos de aminoácidos que componen el cuerpo humano, a saber: triptófano, metionina, treonina, valina, lisina, histidina, leucina, isoleucina, alanina y fenilalanina. Ácido, cistina, cisteína, arginina, glicina, serina. tirosina, 3.5. Diyodotirosina, ácido glutámico, ácido aspártico, prolina, hidroxiprolina, arginina, citrulina, Ucrania. Estos aminoácidos existen en la naturaleza y pueden sintetizarse en las plantas, pero el cuerpo humano no puede sintetizarlos todos. Ocho de ellos no son sintetizados por el cuerpo humano y deben ser aportados por los alimentos, llamados "aminoácidos esenciales". Los ocho aminoácidos esenciales son triptófano, treonina, metionina, valina, lisina, leucina, isoleucina y fenilalanina. Otros son "aminoácidos no esenciales". La histidina se puede sintetizar en el cuerpo humano, pero su velocidad de síntesis no puede satisfacer las necesidades del cuerpo. Algunas personas también la clasifican como un "aminoácido esencial". La cistina, la tirosina, la arginina, la serina y la glicina se clasifican como "aminoácidos semiesenciales" porque pueden sintetizarse en el cuerpo, pero sus materias primas sintéticas son todas aminoácidos esenciales y la cistina puede reemplazar entre el 80% y el 90% de la metionina. y la tirosina puede reemplazar del 70% al 75% de la fenilalanina para desempeñar el papel de los aminoácidos esenciales. Por ejemplo, según sus vías metabólicas en el cuerpo, se pueden dividir en "aminoácidos cetogénicos" y "aminoácidos glucogénicos" según sus propiedades químicas, se pueden dividir en aminoácidos neutros, aminoácidos ácidos y aminoácidos básicos; ácidos, la mayoría de los cuales son neutros. 2. La base material del metabolismo de la vida. La creación, existencia y desaparición de la vida están relacionadas con las proteínas. Como dijo Engels: "La proteína es la base material de la vida, y la vida es una forma de existencia de la proteína". El cuerpo carece de proteínas, la constitución del cuerpo se deteriora: disminución del crecimiento, retraso en el desarrollo, resistencia debilitada, anemia y fatiga y, en casos graves, edema, que puede incluso poner en peligro la vida. Una vez que se pierde la proteína, la vida dejará de existir, por eso algunas personas llaman a la proteína el "portador de vida". Se puede decir que es el primer elemento de la vida. La unidad básica de la proteína es el aminoácido. Si el cuerpo humano carece de algún aminoácido esencial, provocará funciones fisiológicas anormales, afectará el metabolismo normal de los anticuerpos y, finalmente, provocará enfermedades. Del mismo modo, si el cuerpo carece de ciertos aminoácidos no esenciales, también se producirán trastornos en el metabolismo de los anticuerpos. La arginina y la citrulina son muy importantes para la formación de urea; una ingesta insuficiente de cistina puede provocar una disminución de la insulina y un aumento del azúcar en sangre. Otro ejemplo es el gran aumento de la demanda de cistina y arginina después de un traumatismo. Si falta, la síntesis de proteínas no puede tener éxito incluso si hay suficiente energía térmica. En resumen, los aminoácidos pueden desempeñar las siguientes funciones a través del metabolismo en el cuerpo humano: ① Síntesis de proteínas tisulares (2) Conversión en ácidos, hormonas, anticuerpos, creatina y otras sustancias que contienen amoníaco (3) Conversión en carbohidratos y grasas; ④ Oxidación Produce energía en dióxido de carbono, agua y urea. Por lo tanto, la presencia de aminoácidos en el cuerpo humano no sólo proporciona importantes materias primas para la síntesis de proteínas, sino que también proporciona una base material para promover el crecimiento, el metabolismo normal y mantener la vida. Si el cuerpo humano carece de uno de ellos o lo reduce, el metabolismo vital normal del cuerpo humano se verá obstaculizado e incluso pueden ocurrir diversas enfermedades o pueden interrumpirse las actividades vitales. De esto se puede ver cuántos aminoácidos se necesitan para las actividades de la vida humana. En segundo lugar, su estatus y papel en la nutrición alimentaria. Para sobrevivir, los humanos deben ingerir alimentos para mantener las funciones fisiológicas, bioquímicas e inmunes normales de los anticuerpos, así como el crecimiento, el desarrollo, el metabolismo y otras actividades vitales. El proceso integral de digerir, absorber y metabolizar los alimentos en el cuerpo, promover el crecimiento y desarrollo de anticuerpos, mejorar la inteligencia y la condición física, antienvejecimiento, prevenir enfermedades y prolongar la vida se llama nutrición. Los ingredientes activos de los alimentos se llaman nutrientes. Proteínas, lípidos, carbohidratos, sales inorgánicas (es decir, minerales que contienen macroelementos y oligoelementos), vitaminas, agua y fibra dietética constituyen las sustancias más básicas del cuerpo humano y también son los nutrientes que necesita. Tienen sus propias funciones nutricionales únicas en el cuerpo, pero están estrechamente relacionadas en el proceso metabólico y participan, promueven y regulan conjuntamente las actividades de la vida. El cuerpo se comunica con el mundo exterior a través de los alimentos, mantiene el ambiente interno relativamente constante y completa la unidad y el equilibrio de los ambientes interno y externo. ¿Qué papel juegan los aminoácidos en estos nutrientes? 1. La proteína se digiere y absorbe en el cuerpo a través de aminoácidos. Como primer elemento nutricional del cuerpo, la proteína desempeña un papel obvio en la nutrición de los alimentos, pero no puede usarse directamente en el cuerpo humano. Puede usarse convirtiéndola en pequeñas moléculas de aminoácidos. Es decir, el cuerpo humano no lo absorbe directamente en el tracto gastrointestinal, sino que varias enzimas digestivas lo descomponen en péptidos o aminoácidos de bajo peso molecular en el tracto gastrointestinal y luego se absorbe en el intestino delgado y ingresa al hígado a lo largo. la vena porta hepática. Algunos aminoácidos se descomponen o sintetizan en proteínas en el hígado; otros aminoácidos continúan distribuyéndose con la sangre a diversos tejidos y órganos y pueden seleccionarse libremente para sintetizar diversas proteínas tisulares específicas.
En circunstancias normales, la velocidad de los aminoácidos que entran en la sangre es casi igual a su velocidad de salida, por lo que el contenido de aminoácidos en la sangre de las personas normales es bastante constante. Si se calcula en términos de nitrógeno amino, el contenido es de 4 a 6 mg por 100 ml de plasma y de 6,5 a 9,6 mg por 100 ml de células sanguíneas. Después de una comida rica en proteínas, se absorbe una gran cantidad de aminoácidos y los niveles de aminoácidos en la sangre aumentan temporalmente y los niveles vuelven a la normalidad después de 6 a 7 horas. Muestra que el metabolismo de los aminoácidos en el cuerpo está en un equilibrio dinámico, con los aminoácidos sanguíneos como centro de equilibrio y el hígado es un importante regulador de los aminoácidos sanguíneos. Por lo tanto, las proteínas de los alimentos se digieren y descomponen en aminoácidos y luego el cuerpo las absorbe. Los anticuerpos utilizan estos aminoácidos para sintetizar sus propias proteínas. La necesidad de proteínas del cuerpo humano es en realidad su necesidad de aminoácidos. 2. Desempeñar un papel en el equilibrio de nitrógeno Cuando la calidad y cantidad de proteínas en la dieta diaria son adecuadas, la cantidad de nitrógeno ingerida es igual a la cantidad de nitrógeno excretada en las heces, la orina y la piel, lo que se denomina equilibrio de nitrógeno total. De hecho, es el equilibrio entre la síntesis y descomposición continua de proteínas y aminoácidos. La ingesta diaria de proteínas de las personas normales debe mantenerse dentro de un cierto rango. Cuando la ingesta aumenta o disminuye repentinamente, el cuerpo aún puede regular el metabolismo de las proteínas y mantener el equilibrio de nitrógeno. La ingesta excesiva de proteínas excede la capacidad del cuerpo para regular y destruirá el mecanismo de equilibrio. Si no ingiere proteínas en absoluto, la proteína de los tejidos de su cuerpo aún se descompondrá y seguirá produciéndose un equilibrio negativo de nitrógeno. Si no se toman medidas correctivas con prontitud, los anticuerpos acabarán muriendo. 3. Los α-cetoácidos producidos por el catabolismo de aminoácidos del azúcar o la grasa se metabolizan a lo largo de las vías metabólicas del azúcar o la grasa con diferentes características. Los alfa-cetoácidos pueden sintetizar nuevos aminoácidos, convertirse en azúcar o grasa, o descomponerse oxidativamente en CO2 y H2O a través del ciclo del ácido tricarboxílico para liberar energía. 4. Los grupos que contienen un átomo de carbono se producen durante el catabolismo de ciertos aminoácidos en una unidad de carbono, incluidos metilo, metileno, metileno, metiltio, cresol e iminometilo. Una unidad de carbono tiene las dos características siguientes: 1. No puede existir en el organismo en forma libre; 2. Debe utilizarse tetrahidrofolato como vehículo. Los aminoácidos que pueden producir una unidad de carbono son la serina, el triptófano, la histidina y la glicina. Además, la metionina puede proporcionar un "grupo metilo activo" (una unidad de carbono) a través de S-adenosilmetionina (SAM), por lo que la metionina también puede generar una unidad de carbono. La principal función fisiológica de una unidad de carbono es servir como materia prima para la síntesis de purina y pirimidina, y es el vínculo entre aminoácidos y nucleótidos. 5. La esencia química de las enzimas, hormonas y algunas vitaminas es la proteína (compuesta por moléculas de aminoácidos), como la amilasa, la pepsina, la colinesterasa, la anhidrasa carbónica, las transaminasas, etc. Los componentes de las hormonas que contienen nitrógeno son proteínas o sus derivados, como la hormona del crecimiento, la hormona estimulante de la tiroides, la epinefrina, la insulina, la hormona estimulante del líquido intestinal, etc. Algunas vitaminas se convierten a partir de aminoácidos o se combinan con proteínas. Las enzimas, hormonas y vitaminas juegan un papel muy importante en la regulación de las funciones fisiológicas y en la catalización del metabolismo. 6. El requerimiento de aminoácidos esenciales del cuerpo humano para los adultos es aproximadamente del 20% al 37% de proteínas. tres. Aplicaciones médicas de los aminoácidos: los aminoácidos se utilizan principalmente en medicina para preparar infusiones de aminoácidos compuestos y también se utilizan como fármacos terapéuticos y péptidos sintéticos. Actualmente hay más de 100 tipos de aminoácidos que se utilizan como medicamentos, incluidos 20 tipos de aminoácidos que forman las proteínas y más de 100 tipos de aminoácidos que forman los no proteínas. Los preparados compuestos de diversos aminoácidos desempeñan un papel muy importante en la moderna infusión de nutrición intravenosa y en la terapia de "dieta elemental". Desempeña un papel positivo en el mantenimiento de la nutrición de los pacientes críticamente enfermos y en la salvación de sus vidas, y se ha convertido en una de las variedades médicas indispensables de la medicina moderna. El ácido glutámico, la arginina, el ácido aspártico, la cistina, la levodopa y otros aminoácidos se pueden usar solos para tratar ciertas enfermedades, principalmente para tratar enfermedades del hígado, enfermedades del tracto digestivo, encefalopatía, enfermedades cardiovasculares, enfermedades respiratorias, además de mejorar la vitalidad muscular. nutrición y desintoxicación pediátrica. Además, los derivados de aminoácidos también son prometedores en el tratamiento del cáncer. 4. Relación con el envejecimiento Si el organismo de las personas mayores carece de proteínas, éstas se descompondrán más y su síntesis será más lenta. Por tanto, en general, las personas mayores necesitan más proteínas que los adultos jóvenes, y sus necesidades de metionina y lisina también son mayores que las de los adultos jóvenes. Las personas mayores de 60 años deben consumir alrededor de 70 g de proteína al día. Se requiere que la proteína contenga varios aminoácidos esenciales en proporciones adecuadas para proporcionar proteínas de alta calidad y prolongar la vida. 5. Los alimentos ricos en aminoácidos incluyen pescado, como sepia, pulpo, anguila, locha, pepino de mar, sepia, crisálida de gusano de seda, pollo, tofu congelado, algas, etc. Además, al igual que las legumbres, entre las legumbres, los cacahuetes, las almendras o los plátanos contienen más aminoácidos que la carne de vacuno, los huevos, la soja, los hongos blancos, los despojos de frutas y verduras frescas, las carnes magras, el pescado, la leche, el ñame, la raíz de loto, etc. /ca>*El maíz tiene una deficiencia grave en las funciones de la proteína lisina: 1 estructura y funciones de apoyo. Ya sea la membrana celular, el núcleo o el citoplasma, las proteínas son los componentes principales que forman estas estructuras. 2 Catálisis: Casi todas las reacciones químicas en los organismos vivos requieren la catálisis de catalizadores, y estos catalizadores son enzimas. Las enzimas descubiertas hasta ahora son todas proteínas de naturaleza química. 3. Regulación: Algunas hormonas del cuerpo, como la insulina, la hormona del crecimiento, etc., también son proteínas. La interacción de estas hormonas regula el crecimiento, desarrollo y metabolismo normal del organismo. 4. Función de transporte: algunas proteínas de la membrana celular son específicamente responsables de transportar ciertas sustancias a través de la membrana. Hay muchas proteínas en la sangre que pueden transportar dióxido de carbono y oxígeno, como la hemoglobina en los glóbulos rojos;
5. Función de defensa: los anticuerpos del sistema inmunológico de los animales superiores pueden invadir sustancias extrañas nocivas. Estos anticuerpos no son solo inmunoglobulina 6: Función motora: el resultado del deslizamiento de las proteínas entre sí durante la división celular de los músculos y diversos movimientos celulares están relacionados con las proteínas. En resumen, comer alimentos ricos en aminoácidos no provocará una micción excesiva.
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