¿Por qué el gen bt no es tóxico para humanos y animales?
Los motivos son los siguientes:
La proteína Cry no está codificada por el ADN del Bacillus thuringiensis en sí, sino por el ADN de una pequeña partícula viral llamada plásmido que porta la bacteria. Codificado. Por lo tanto, diferentes cepas de Bacillus thuringiensis pueden portar plásmidos que contienen diferentes genes Cry. Los plásmidos que contienen genes Cry también pueden ser transportados por otras bacterias estrechamente relacionadas. Hay docenas de proteínas Cry conocidas.
Existe una membrana bicapa lipídica en la superficie celular, que puede proteger la integridad de la célula y mantener el equilibrio de sustancias químicas dentro y fuera de la célula.
La toxicidad de la proteína Cry es que puede perforar un pequeño agujero (llamado canal iónico en bioquímica) en la membrana lipídica superficial de la célula objetivo, cambiando así el equilibrio iónico dentro y fuera de la membrana lipídica. Como resultado, el proceso ingresa más agua a las células. De esta forma, estas células dañadas se hincharán y eventualmente estallarán y morirán debido a la excesiva penetración de agua.
Bt es la abreviatura del nombre científico latino Bacillus thuringiensis. Bacillus thuringiensis es una bacteria que vive en el suelo.
La proteína Bt a la que generalmente se hace referencia en las discusiones sobre modificación genética se refiere específicamente a dos tipos de proteínas producidas por la bacteria: una es un tipo de cristal comúnmente conocido como Cry en las esporas (células germinales) de la bacteria. ., y el otro tipo es una proteína tóxica secretada llamada Vip3 producida por la bacteria durante la fase de crecimiento vegetativo. Las variedades de maíz Bt de primera generación contienen sólo proteínas Cry, mientras que las variedades de maíz Bt de segunda generación pueden contener ambas.
Información ampliada
Las toxinas del Bt son principalmente endotoxinas y exotoxinas. Las exotoxinas se refieren a metabolitos excretados por las bacterias durante sus actividades vitales, incluidas las α-exotoxinas, las β-exotoxinas, las γ-exotoxinas, las exotoxinas inestables y las exotoxinas solubles en agua. Las endotoxinas también se denominan delta-endotoxinas, toxinas cristalinas o proteínas cristalinas insecticidas.
Las proteínas cristalinas insecticidas se clasifican según la homología de aminoácidos. Si la homología es inferior a 45, es el primer nivel, representado con números arábigos; si la homología está entre 45 y 78, es el segundo nivel, expresado con letras inglesas mayúsculas, si la homología está entre 78 y 95; el tercer nivel. El tercer nivel está representado por letras minúsculas inglesas; si la homología es superior a 95, es el cuarto nivel y está representado por números arábigos. Por ejemplo Cry1Ac10.
Las proteínas cristalinas insecticidas son efectivas contra Lepidoptera, Diptera, Coleoptera, Hymenoptera, Homoptera, Orthoptera, Trichophaga y otros insectos, así como contra nematodos, ceras y protozoos.
Enciclopedia Baidu - gen bt